Tartalom
- Fő különbség
- Hemoglobin vs. Myoglobin
- Összehasonlító táblázat
- Mi a Hemoglobin?
- típusai
- Mi a Myoglobin?
- Főbb különbségek
- Következtetés
Fő különbség
A hemoglobin és a myoglobin közötti fő különbség az, hogy a hemoglobin egy globin protein, amely az oxigént továbbítja a szervezet testének minden részére, míg a myoglobin egy globin protein, amely csak az izomsejtekhez továbbítja az oxigént.
Hemoglobin vs. Myoglobin
A légzés az élet alapvető folyamata. Szinte minden szervezetnek szüksége van az oxigén szállítására a test minden sejtjéhez, hogy fennmaradjon. A hemoglobin és a mioglobin az élő szervezetekben két alapvető globinfehérje, amelyek megkötik az oxigént és átjuttatják a sejtekbe. De között számos különbség van. A hemoglobin átadja az oxigént a tüdőből a test minden részéhez vagy sejtjéhez gerincesekben, valamint néhány gerinctelen testben, míg a mioglobin az oxigént csak az izomsejtekbe továbbítja. A hemoglobin 4 polipeptidláncból áll, míg a myoglobin egyetlen polipeptidláncból áll. A hemoglobint a véráramban, míg a mioglobint az izomsejtekben találják.
Összehasonlító táblázat
Hemoglobin | myoglobin |
A hemoglobin egy globinfehérje, amely az oxigént a tüdőből a test minden részére továbbítja. | A mioglobin egy globin protein, amely az oxigént továbbítja az izomsejtekhez. |
Szerkezet | |
Egy tetramer szerkezetű. | Monomer szerkezete van. |
Lánc | |
Két különböző típusú 4 láncból áll, azaz alfa és béta, delta, gamma vagy epsilon (különféle hemoglobin típusok alapján). | Egyetlen polipeptidláncból áll. |
Elhelyezkedés | |
Az egész testben található. | Izomsejtekben található. |
Kötési képesség | |
Képes megkötni CO2-val, NO-val, CO-val, O2-vel és H + -val | Képes megkötni az O2-t |
Hémek száma | |
Négy hem van, mindegyik alegységben egy | A mioglobinban van egy hem |
Oxigénmolekulák száma | |
Négy oxigén molekula kötődik a hemoglobinhoz | Egyetlen oxigén molekula kötődik a mioglobinhoz |
Molekuláris tömeg | |
Molekulatömege 64 kDa | Molekulatömege 16,7 kDa |
Affinitás az oxigénnel való kötéshez | |
Alacsony affinitással kötődik oxigénnel | A mioglobin nagy affinitással kötődik az oxigénnel |
Koncentráció a vérben | |
Nagyon magas a vörösvértestek koncentrációja | Alacsony a vérkoncentrációja |
Ív | |
Megmutatja a szigmoid kötési görbét | Megmutatja a hiperbolikus görbét |
Más néven | |
Hb néven is ismert | Mb néven is ismert |
Funkció | |
A hemoglobin megköti az oxigént, és vér útján jut a test minden részébe. | A mioglobin csak az izomsejtekbe továbbítja az oxigént, ami segítséget nyújt az oxigén éhezésének idején. |
Mi a Hemoglobin?
A hemoglobin egy multi-alegységű globinfehérje, amelynek kvaterner szerkezete van, és négy polipeptidláncból, két α és két β alegységből áll. Minden alfa-lánc 144 maradékból áll, és minden béta-lánc 146 maradékból áll. Az olyan ellentétes alegységek, mint az alfa és a béta, erősebben társulnak, mint a hasonló alfa-alfa vagy béta-béta alegységek. Ez egy vastartalmú metalloprotein. A hemoglobinban mind a négy alegység egy nem fehérje, protezáló hem csoporthoz kapcsolódik, ahol az oxigén molekula kötődik. Ez azt jelenti, hogy a hemoglobin négy oxigénmolekulát kötődik az egyes láncok négy hemcsoportjával. Dezoxigénezett állapotában alacsony az oxigén affinitása, de amikor az első oxigén molekula kötődik a hemoglobinhoz, szerkezetének megváltozásához vezet, amely megkönnyíti más oxigén molekulák kötődését. Ezt a folyamatot allosztatikus (űrben történő) interakciónak / együttműködésnek nevezik. A hemoglobin felesleges a vörösvértestekben, és vörös színűvé teszi őket. Ez magában foglalja az oxigén és a szén-dioxid szállítását a test minden részébe vagy az onnan. Ez magában foglalja a vörösvértestek anyagcseréjét és fenntartja a vér pH-ját is.
típusai
- Hemoglobin A1 (Hb-A1).
- Hemoglobin A2 (Hb-A2).
- Hemoglobin A3 (Hb-A3).
- Embrionális hemoglobin.
- Glikozilezett hemoglobin.
- Magzati hemoglobin (Hb-A1).
Mi a Myoglobin?
A mioglobin egy globomer monomer, amely másodlagos szerkezettel rendelkezik. Egyetlen polinukleotidláncból áll, amely 153 maradékból áll. Az egyetlen polipeptid láncához kapcsolódik egyetlen heam csoport. Tehát egy oxigén molekula kötődik hozzá. De kötőképessége nagyobb, mint a hemoglobiné, tehát oxigént tároló fehérjeként szolgál, amely az izmok működése közben szabadul fel. Az izomsejtekben található, és szükség esetén oxigént biztosít számukra. Segít a testnek az oxigén éhező körülményei között, különösen anaerob körülmények között. Ezenkívül szabályozza a testhőmérsékletet. A mioglobinnak nincs ilyen típusa.
Főbb különbségek
- A hemoglobin egy globinfehérje, amely az oxigént a tüdőből átjuttatja a test minden részébe, míg a myoglobin egy globinfehérje, amely csak az izomsejtekhez továbbítja az oxigént.
- A hemoglobin tetramer szerkezetű, míg a mioglobin szerkezeti monomer.
- A hemoglobin 4 polipeptidláncból áll, míg a myoglobin egyetlen polipeptidláncból áll.
- A hemoglobin a vörösvértestekben, míg a mioglobin az izomban található
- A hemoglobinnak négy haemcsoportja van, így négy oxigénmolekulát képes megkötni, de a myoglobinnak egyetlen hemcsoportja van, tehát egyetlen oxigénmolekulát is megköthet, mivel a hemoglobin az oxigénkötés helye
- A haemoglobin O2-vel, CO2-val, CO-val, NO-val, BPH-val és H + -val kötődik, míg a mioglobin csak O2-vel kötődik.
- A hemoglobin molekulatömege 64 kDa, míg a mioglobin molekulatömege 16,7 kDa.
- A hemoglobin alacsony affinitással kötődik oxigénnel, míg a myoglobin magas affinitással kötődik oxigénnel.
- A hemoglobin magában foglalja az oxigén és a szén-dioxid szállítását a test minden részébe vagy az onnan, az eritrociták anyagcseréjében, valamint fenntartja a vér pH-ját, miközben a mioglobin megtalálható az izomsejtekben, és szükség esetén oxigént biztosít számukra, valamint szabályozza a testhőmérséklet.
Következtetés
A fenti megbeszélésből arra a következtetésre jutottunk, hogy a hemoglobin egy négy polinukleotidláncból álló tetramer, amely oxigént és szén-dioxidot szállít a test minden részébe, míg a myoglobin egy monomer, amely egyetlen nukleotidláncból áll, és csak az igény alapján szállítja az oxigént az izomsejtekbe. .